الفرق بين كيموتريبسين والتربسين (مع الجدول)

لا يمكن للجسم امتصاص العناصر الغذائية الموجودة في الطعام على الفور. يجب تقسيمها إلى أجزاء أصغر بواسطة إنزيمات مختلفة. في حالة البروتينات ، تساعد إنزيمات معينة في تكسيرها إلى أحماض أمينية يستخدمها الجسم بعد ذلك. هذه الإنزيمات من نوعين ، وهما كيموتربسين والتربسين.

كيموتربسين مقابل التربسين

الفرق بين الكيموتريبسين والتريبسين هو أن الكيموتريبسين يعمل فقط مع الأحماض الأمينية العطرية المحددة التي تشمل التيروزين والتريبتوفان والفينيل ألانين بينما التربسين يعمل فقط مع الأحماض الأمينية الأساسية التي تشمل الأرجينين والليسين. يتم اختيار كل من هذه الأحماض الأمينية بواسطة الإنزيمات وفقًا لبنيتها وحجمها.

الكيموتريبسين هو إنزيم يساعد بشكل أساسي في عملية الهضم عن طريق تكسير البروتينات. يفرز من البنكرياس كأحد مكونات عصير البنكرياس. يتم تنشيط الإنزيم بواسطة سلائفه التي تسمى كيموتريبسينوجين. هذا إنزيم غير نشط يعمل فقط في وجود التربسين.

وفي الوقت نفسه ، فإن التربسين هو نوع آخر من الإنزيمات الهضمية التي تعمل مع الأحماض الأمينية المختلفة. وينتج عن طريق البنكرياس أيضًا. ومع ذلك ، فإن معظم عملها يتم في الأمعاء الدقيقة. سلفه هو إنزيم غير نشط يسمى التربسينوجين. يعمل الإنزيم غير النشط فقط في وجود إنزيم إنتيروكيناز.

جدول مقارنة بين الكيموتريبسين والتربسين

معلمات المقارنة	كيموتربسين	التربسين
اكتشاف	تم اكتشافه في القرن العشرين.	تم اكتشافه في عام 1876.
المعنى	وهو إنزيم هضمي يعمل على تكسير الأحماض الأمينية العطرية.	إنه إنزيم هضمي يعمل على تكسير الأحماض الأمينية الأساسية.
السلف	سلفه هو إنزيم غير نشط يسمى كيموتربسينوجين.	سلفه هو إنزيم غير نشط يسمى التربسينوجين.
التنشيط	يتم تنشيط سلفه بمساعدة التربسين.	يتم تنشيط سلفه بمساعدة إنتيروكيناز.
أحماض أمينية	يختار الأحماض الأمينية بما في ذلك التيروزين والتربتوفان والفينيل ألانين.	يختار الأحماض الأمينية بما في ذلك الأرجينين والليسين.
الاستخدامات	يمكن استخدامه لرسم خرائط الببتيد ، وتوليف الببتيد ، والتحليل ، وحتى أخذ بصمات الأصابع.	يمكن استخدامه لتفكك الأنسجة وعزل الميتوكوندريا وحصاد الخلايا.
مثبطات	تشمل مثبطاته بنزاميدين ، أبروتينين ، DFP ، EDTA ، Ag + ، إلخ.	تشمل مثبطاته أحماض البورونيك ، وألدهيدات الببتيدل ، ومشتقات الكومارين ، إلخ.

ما هو كيموتربسين؟

الكيموتريبسين هو إنزيم هضمي تم اكتشافه لأول مرة في القرن العشرين. وهو جزء من عائلة سيرين بروتياز ويندرج تحت فئة endopeptidases. تبلغ الكتلة الجزيئية للإنزيم 25.6 كيلو دالتون. سلفه يسمى كيموتربسينوجين. هذا إنزيم غير نشط ينشط بمساعدة التربسين. عندما يحدث هذا ، يتم تكوين الكيموتربسين وإطلاقه من البنكرياس كمكون من مكونات عصير البنكرياس.

يحتوي كل إنزيم على موقع نشط بداخله تم تصميمه لهياكل وأحجام معينة لتلائم الداخل. هذا يعني أن الإنزيم يحتاج إلى اختيار أنواع معينة من الأحماض الأمينية التي يمكن وضعها داخلها. في حالة الكيموتريبسين ، يتم اختيار الأحماض الأمينية العطرية فقط. وتشمل هذه التيروزين والتريبتوفان والفينيل ألانين. بمجرد دخولهم موقع الإنزيمات النشط ، يتم كسر روابط الببتيد الخاصة بهم بحيث يمكن هضمها.

تخدم هذه الإنزيمات مجموعة متنوعة من الأغراض في الدراسات الطبية ودراسات فيتو. يتم استخدامها لرسم خرائط الببتيد ، وتوليف الببتيد ، والتحليل ، وحتى أخذ بصمات الأصابع. هناك أيضًا مثبطات معينة ترتبط بالكيموتريبسين لتقليل نشاطها. وتشمل هذه المواد benzamidine و aprotinin و DFP و EDTA و Ag + وما إلى ذلك. وغالبًا ما توجد في المكملات الغذائية التي يتم وصفها للأشخاص الذين يعانون من إنزيمات الكيموتريبسين المختلة وظيفيًا.

ما هو التربسين؟

التربسين هو إنزيم هضمي آخر ، ولكن تم اكتشافه من قبل في عام 1876. ينتمي أيضًا إلى عائلة سيرين بروتياز ولكنه يندرج تحت فئة البروتينات الكروية. الكتلة الجزيئية للتربسين هي 23.3 كيلو دالتون. وتتمثل مهمتها في كسر روابط الببتيد في الأحماض الأمينية.

يتم تحرير الإنزيم من البنكرياس من سلائفه تسمى التربسينوجين. يتلامس هذا الإنزيم غير النشط مع إنزيم إنتيروكيناز من أجل التنشيط. بمجرد حدوث ذلك ، يتم نقله إلى الأمعاء الدقيقة حيث يحدث معظم وظائفه. يختار الإنزيم فقط أحماض أمينية أساسية معينة في موقعه النشط. وتشمل هذه الأرجينين والليسين.

هناك استخدامات مختلفة للتربسين في تفكك الأنسجة وعزل الميتوكوندريا وحصاد الخلايا. يحتوي أيضًا على العديد من المثبطات التي تشمل أحماض البورونيك ، وألدهيدات الببتيدل ، ومشتقات الكومارين ، وما إلى ذلك ، وهي موجودة في العديد من المكملات الغذائية التي لها استخدامات طبية عديدة.

التربسين نوعان رئيسيان. وتشمل هذه alpha-trypsin و beta-trypsin. كل واحد منهم له هيكل ووظائف مختلفة عند عتبة استقرار حراري مختلفة. ومع ذلك ، يحتوي كلا الموقعين النشطين على حمض الأسبارتيك ، الهيستيدين والسيرين ، مما يساعد في العملية الكاملة لكسر الأحماض الأمينية. يفعلون ذلك عن طريق شق الطرف c الذي يحتوي على الكربون عليه.

الاختلافات الرئيسية بين Chymotrypsin و Trypsin

1. تم اكتشاف Chymotrypsin في عام 1900 بينما تم اكتشاف التربسين في عام 1876.
2. الكيموتريبسين هو إنزيم هضمي يعمل على تكسير الأحماض الأمينية العطرية بينما التربسين هو إنزيم هضمي يعمل على تكسير الأحماض الأمينية الأساسية.
3. يختار الكيموتريبسين الأحماض الأمينية بما في ذلك التيروزين والتريبتوفان والفينيل ألانين بينما يختار التربسين الأحماض الأمينية بما في ذلك الأرجينين والليسين.
4. إن مقدمة الكيموتريبسين هي إنزيم غير نشط يسمى كيموتريبسينوجين بينما إنزيم التربسين هو إنزيم غير نشط يسمى التربسينوجين.
5. يتم تنشيط مقدمة الكيموتريبسين بمساعدة التربسين بينما يتم تنشيط مادة التربسين بمساعدة إنتيروكيناز.
6. يمكن استخدام الكيموتريبسين لرسم خرائط الببتيد ، وتوليف الببتيد ، والتحليل ، وحتى أخذ بصمات الأصابع بينما يمكن استخدام التربسين لتفكك الأنسجة ، وعزل الميتوكوندريا ، وحصاد الخلايا.
7. تشمل مثبطات الكيموتريبسين benzamidine و aprotinin و DFP و EDTA و Ag + وما إلى ذلك ، في حين تشمل مثبطات التربسين أحماض البورونيك ، و peptidyl aldehydes ، ومشتقات الكومارين ، إلخ.

استنتاج

قد يكون فهم ماهية الكيموتربسين والتربسين أمرًا صعبًا بالنسبة للأشخاص الذين لا يتعمقون بانتظام في الدراسة العلمية. ومع ذلك ، فإن معرفة الاختلافات بينهما قد يساعد في توضيح الأمر. العامل الأكثر تميزًا بين الاثنين هو أن الكيموتريبسين يعمل على الأحماض الأمينية العطرية فقط بينما يعمل التربسين مع الأحماض الأمينية الأساسية.

الفرق الملحوظ الآخر هو أن كلاهما لهما سلائف مختلفة يتم تنشيطها فقط بواسطة إنزيمات معينة. ومع ذلك ، يتم تنشيط الإنزيم غير النشط للكيموتريبسين بواسطة التربسين. أخيرًا ، كلا الإنزيمين لهما هياكل وكتل مختلفة. يتم استخدامها لأغراض مختلفة في مختلف الدراسات والعمليات الطبية.

مراجع